Usa un meccanismo catalitico di tipo acido-basico, in cui quindi vengono trasferiti temporaneamente protoni dal substrato all’enzima e viceversa.

Nel suo dominio catalitico sono presenti due istidine: His 12 deprotonata e His 119 protonata.

Fasi della catalisi:

1. His 12 si comporta da nucleofilo e lega l’ H⁺ del gruppo ossidrilico al 2’ di un ribonucleotide , promuovendo il legame dell’ O al P del gruppo fosfato adiacente, formando un intermedio 2’,3’ ciclico.

2. Contemporaneamente His 119 da acido induce la scissione della catena creando l’ OH al 5’ del ribonucleotide al 3’.

3. His 12 da acido lega l’ossigeno al 2’ rompendo il ciclo.

4. Una molecola di H₂O lega il P, dopo essere stata deprotonata dalla His 119 che si comporta da base, ricreando il gruppo fosfato e l’enzima torna allo stato iniziale.